Schlüsselmolekül im bakteriellen Stoffwechsel entdeckt

Tiere (einschließlich des Menschen) aber auch Bakterien, können in den Zellen Zucker als ein Polymer in Form von Glykogen speichern und bei erhöhtem Energiebedarf wieder mobilisieren (Abbildung 1). Eine Schlüsselreaktion sowohl bei der Speicherung als auch bei der Mobilisierung ist die Umlagerung von Phosphatresten an den Zuckermolekülen. Katalysiert werden diese Umlagerungs-Reaktionen von der Enzymgruppe der Phosphohexomutasen (PHM). (Abbildung 2)

Die große Familie der PHM Enzyme lässt sich in mehrere Untergruppen einteilen. Sie funktionieren alle nach demselben Prinzip, sind aber auf verschiedene Phosphatzucker als Substrat spezialisiert. Damit die Phosphat-Umlagerungsreaktionen stattfinden können, müssen die Enzyme zunächst aktiviert werden. Dies geschieht durch das Molekül G16bP. Dieses Molekül hängt eine Phosphatgruppe an das Reaktionszentrum der Enzyme und versetzt sie damit in einen aktiven Zustand. Wie dieses Aktivator-Molekül bei Menschen und anderen Wirbeltieren gebildet wird, ist schon länger Gegenstand der Forschung und in weiten Teilen verstanden: Verantwortlich für die Bildung des Moleküls ist ein Enzym (PGM-2), das ebenfalls zur PHM Familie gehört, jedoch außerhalb von Wirbeltieren nicht vorkommt. Seine zentrale Rolle im Stoffwechsel zeigt sich dadurch, dass ein Defekt dieses Enzyms einen Mangel an G16bP zur Folge hat. Dieser Mangel führt unter anderem zu neurologischen Entwicklungsstörungen bei Neugeborenen. Bei Bakterien weiß man seit Jahrzehnten, dass G16bP eine wichtige Rolle im Zuckerstoffwechsel spielt, aber wie dieses Molekül gebildet wird, konnte nun zum ersten Mal gezeigt werden.